Aminokyseliny: Funkcia, štruktúra, typy

Posted on
Autor: John Stephens
Dátum Stvorenia: 22 Január 2021
Dátum Aktualizácie: 19 Smieť 2024
Anonim
Aminokyseliny: Funkcia, štruktúra, typy - Veda
Aminokyseliny: Funkcia, štruktúra, typy - Veda

Obsah

Aminokyseliny sú jedným zo štyroch hlavných makromolekúl života, ostatné sú sacharidy, lipidy a nukleové kyseliny, Slúžia predovšetkým ako monomérne jednotky proteíny, 20 prirodzene sa vyskytujúcich aminokyselín sa nachádza vo všetkých živých veciach, od baktérií po človeka.

Pretože aminokyseliny spôsobujú, že proteíny a proteíny zodpovedajú za väčšinu vašej telesnej hmotnosti, tieto kyseliny sú doslova veci, z ktorých sú ľudia (a iné zvieratá) vyrobené.

Deficity v jednej alebo viacerých aminokyselinách môžu viesť k neúplným alebo zle skonštruovaným tkanivám a predpokladá sa, že tiež zohrávajú úlohu v genéze niektorých druhov rakoviny.

Všeobecné informácie o kyseline amínovej

Ľudské telo je schopné syntetizovať 10 z týchto kyselín, ale zvyšných 10 musí byť získaných z potravinových zdrojov, a preto sa nazývajú esenciálne aminokyseliny, Tieto sa niekedy ponúkajú ako esenciálne aminokyselinové doplnky.

Aminokyseliny, ktoré telo dokáže vyrobiť, sa nazývajú neesenciálne aminokyseliny, trochu zavádzajúci termín, pretože ich telo v skutočnosti vyžaduje.

Každá aminokyselina má tak veľké jednopísmenové skratky, ako aj trojpísmenové skratky (napr. tyrozín ide o „tyr“ a „Y“). Niekedy sú aminokyseliny modifikované potom, čo sa už začlenili do proteínov (príkladom je hydroxylácia prolínu).

Aminokyseliny sa stali populárnymi v doplnkoch výživy u ľudí zaujímajúcich sa o celkové zdravie a tých, ktorí dúfajú, že budujú svalovú hmotu kombináciou silového tréningu a výživových zásahov.

Základná štruktúra aminokyselín

Univerzálna štruktúra všetkých aminokyselín je centrálny atóm uhlíka, ktorý má a karboxyl skupina, an aminoskupina, a atóm vodíka a Bočný reťazec „R“ ktorá sa líši od aminokyseliny k nej naviazanej.

karboxylová skupina pozostáva z atómu uhlíka, ktorý je dvakrát viazaný k atómu kyslíka a tiež je viazaný k hydroxylovej (-OH) skupine. Môže byť reprezentovaná ako -CO (OH) a to vďaka tomu, že získajú tieto zlúčeniny označenie „kyselina“, pretože atóm vodíka v hydroxylovej zložke sa ľahko daruje, pričom zostane za -CO (O)-).

Nazýva sa 20 aminokyselín nájdených v prírode alfa-aminokyseliny pretože aminoskupina (-NH2) je viazaná na alfa uhlík karboxylovej kyseliny, ktorý je uhlíkom vedľa skupiny -CO (OH). Tento uhlík je tiež „centrálnym“ uhlíkom opísaným vyššie.

Aminokyseliny sa líšia hmotnosťou od 75 gramov na mol (glycín) do 204 gramov na mol (tryptofán) a v priemere sú menšie ako glukóza v cukre (180 gramov na mol).

Keby sa každá aminokyselina pozorovala s rovnakou frekvenciou, každá by predstavovala asi 5 percent aminokyselín v proteínových štruktúrach (100 percent vydelených 20 aminokyselinami = 5 percent na aminokyselinu).

V skutočnosti sa tieto frekvencie výskytu pohybujú od niečoho viac ako 1,2 percenta (tryptofán a cysteín) po menej ako 10 percent (leucín).

Kategórie aminokyselín

"R" bočné reťazcealebo jednoducho R-reťazce spadajú do rôznych podkategórií, ktoré opisujú a určujú biochemické správanie aminokyseliny ako celku. Jedna spoločná schéma kategorizuje aminokyseliny ako hydrofóbna, hydrofilné (alebo polárne), nabitá alebo amphipathic.

hydrofóbna pochádza z gréčtiny pre „obavy z vody“ a týchto osem aminokyselín je označených tak, že ich bočné reťazce sú nepolárne, čo znamená, že nenesú čistý elektrostatický náboj ani asymetricky rozdelený náboj. V dôsledku tejto vlastnosti sa hydrofóbne aminokyseliny zvyčajne nachádzajú vo vnútri proteínov, ktoré sú „bezpečné“ pred vodou.

Podobne tieto kyseliny hydrofilné rovesníci majú tendenciu sa zhromažďovať na vonkajších povrchoch proteínov. nabitá a amphipathic molekuly medzitým vykazujú svoje vlastné kúzla a zvláštnosti.

Nasleduje zoznam jednotlivých aminokyselín spolu s niektorými ich rozlišovacími znakmi. Pre ľahšiu orientáciu sú uvedené v poradí podľa ich jednopísmenových skratiek, ale ak sa rozhodnete zapamätať si názvy aminokyselín, mali by ste použiť akúkoľvek schému zoskupovania alebo iný podvod, ktorý túto úlohu čo najľahšie uľahčí.

Hydrofóbne aminokyseliny

Týchto osem aminokyselín je vo všeobecnosti zoskupených a niekedy sa nazývajú „nepolárne“ namiesto hydrofóbnych, hoci v podstate znamenajú to isté. Zúčastňujú sa na vnútorných bielkovinách v interakcie van der Waalsa, ktoré sú ako kovalentné alebo iónové väzby, ale oveľa slabšie a prechodnejšie.

Tryptofán je niekedy súčasťou tejto skupiny, ale v skutočnosti je amfipatický.

Hydrofilné aminokyseliny

Tieto aminokyseliny sa často nazývajú „polárne, ale nenabité“. Pepřujú vonkajšie povrchy proteínov a v prítomnosti vody sa nevracajú.

Účtované aminokyseliny

Tieto zlúčeniny sa správajú podobne ako hydrofilné (polárne) aminokyseliny v tom, že ľahko interagujú s vodou, ale nesú čistý náboj +1 alebo -1. To z nich robí kyseliny (donory protónov) alebo bázy (akceptory protónov) pri pH alebo kyslosti ľudského tela.

Amfipatické aminokyseliny

„Amfipatický“ sa v gréčtine zhruba prekladá na „pocit oboch“ a tieto aminokyseliny môžu fungovať ako nepolárne (hydrofóbne) aj polárne (hydrofilné), takmer ako hráč softballu, ktorý nie je nadhviezdou alebo cestíčkom, ale môže fungovať dobre v oboch úlohách v športe, v ktorom je kapacita väčšiny hráčov vysoko špecializovaná.

Nenesú čistý náboj, ale distribúcia elektrického náboja pozdĺž R-reťazcov týchto aminokyselín je výrazne asymetrická.