Obsah
- Základy enzýmov
- Vysvetlená regulácia enzýmu
- Inhibícia spätnej väzby: definícia
- Inhibícia spätnej väzby: Príklad
enzýmy sú proteíny, ktoré katalyzujú alebo značne urýchľujú mnoho životne dôležitých chemických reakcií vyskytujúcich sa v tele za všetkých okolností.
To znamená, že množstvo „východiskovej“ chemikálie v reakcii alebo substráte mizne rýchlejšie, zatiaľ čo množstvo „hotových“ chemikálií alebo produktov sa hromadí rýchlejšie. Aj keď to môže byť z krátkodobého hľadiska žiaduce, čo sa stane, keď je množstvo produktu dostatočné, ale stále existuje veľa substrátu pre enzým, na ktorom sa pracuje?
Našťastie pre bunky, oni majú spôsob, ako "hovoriť" s enzýmami z upstream, ako to bolo, aby im vedeli, že je čas spomaliť alebo vypnúť. Týmto spôsobom je spätnoväzbová inhibícia enzýmov, forma regulácie spätnej väzby.
Základy enzýmov
Enzýmy sú flexibilné proteíny, ktoré urýchľujú biochemické reakcie tým, že uľahčujú molekulám substrátu predpokladať fyzikálne usporiadanie molekuly produktu, pričom tieto dva molekuly sú obvykle veľmi úzko chemicky príbuzné.
Keď sa enzým viaže so svojím špecifickým substrátom, často indukuje a konformačná zmena v molekule, čo ju núti smerovať k tomu, aby bola energeticky viac naklonená, aby nadobudla tvar molekuly produktu. Z hľadiska chemického účtovníctva sa toto uľahčenie reakcie, ktorá by sa inak vyskytla príliš pomaly po celý život, stáva, pretože enzým znižuje aktivačná energia reakcie.
Niektoré enzýmy pôsobia fyzickým priblížením dvoch molekúl substrátu ohýbaním, čo spôsobuje, že reakcia prebieha rýchlejšie, pretože substráty môžu potom ľahšie vymieňať elektróny, látku chemických väzieb.
Vysvetlená regulácia enzýmu
Keď je čas nariadiť zastavenie enzýmu, bunka má na to niekoľko spôsobov.
Jeden je cez konkurenčná inhibícia enzýmu, ku ktorému dochádza, keď sa látka, ktorá sa veľmi podobá substrátu, zavedie do životného prostredia. To „trik“ enzýmu naviaže na novú látku namiesto plánovaného cieľa. Nová molekula sa nazýva kompetitívny inhibítor enzýmu.
v nekompetitívna inhibícia, novo zavedená molekula sa tiež viaže na enzým, ale na mieste odstránenom z miesta, kde vykonáva svoju aktivitu na svojom substráte, sa nazýva allosterický site. Toto ovplyvňuje enzým tým, že mení jeho tvar.
v alosterická aktivácia, základná chémia je rovnaká ako v nekompetitívnej inhibícii, s výnimkou tohto prípadu sa hovorí, že enzým sa zrýchli, nie spomalí, zmenou tvaru, ktorú molekula viažuca sa na alosterické miesto indukuje.
Inhibícia spätnej väzby: definícia
v inhibícia spätnej väzby, produkt sa používa na reguláciu reakcie, ktorá vytvára tento produkt. K tomu dochádza preto, že samotný produkt je schopný pôsobiť ako inhibítor enzýmu pri určitých koncentráciách, pričom „protiprúdom“ sa vyskytuje viac reakcií, v ktorých sa vytvára.
Keď molekula, ktorú si môžete predstaviť ako C, privádza späť dva kroky v reakcii, aby pôsobila ako alosterický inhibítor produkcie B z molekuly A, je to preto, že sa v bunke nahromadilo príliš veľa C. Pri menšej premene A na B vďaka alosterickej inhibícii pomocou C sa menšie množstvo B premení na C a k tomu dôjde, až kým sa nespotrebuje dostatok C na to, aby sa odvrátil od enzýmu A-B na opätovné uskutočnenie reakcií.
Inhibícia spätnej väzby: Príklad
Syntéza ATP, univerzálnej palivovej meny živých buniek, je riadená inhibíciou spätnej väzby.
Adenozíntrifosfát alebo ATP je nukleotid vyrobený z ADP alebo adenozín difosfátu naviazaním fosfátovej skupiny na ADP. ATP pochádza z bunkového dýchania a ATP pôsobí ako alosterický inhibítor enzýmov v rôznych krokoch bunkového dýchacieho procesu.
Hoci ATP je molekula paliva, a preto je nevyhnutná, je krátkodobá a spontánne sa vracia k ADP, keď sa nachádza vo vysokých koncentráciách. To znamená, že nadbytok ATP by sa premrhal, len keby sa bunka dostala do problémov so syntetizáciou väčšieho množstva ako inhibícia spätnou väzbou.