Obsah
- TL; DR (príliš dlho; neprečítané)
- Čo je hemoglobín?
- Prehľad štruktúry proteínov
- Štruktúra polypeptidu
- Štruktúra terciárneho a kvartérneho proteínu
- Opíšte štruktúru molekuly hemoglobínu
- Funkcie hemoglobínovej molekuly
- Ako zmenená štruktúra hemoglobínu ovplyvňuje funkciu
- Hemoglobín a budúce lekárske ošetrenia
Cicavce vdychujú kyslík zo vzduchu cez svoje pľúca. Kyslík potrebuje spôsob, ako sa má prenášať z pľúc do zvyšku tela pre rôzne biologické procesy. Toto sa deje krvou, konkrétne proteínovým hemoglobínom, ktorý sa nachádza v červených krvinkách. Hemoglobín plní túto funkciu vďaka svojim štyrom úrovniam proteínovej štruktúry: primárna štruktúra hemoglobínu, sekundárna štruktúra a terciárna a kvartérna štruktúra.
TL; DR (príliš dlho; neprečítané)
Hemoglobín je proteín v červených krvinkách, ktorý mu dodáva červenú farbu. Hemoglobín tiež plní základnú úlohu bezpečného dodávania kyslíka do tela, a to pomocou štyroch úrovní proteínovej štruktúry.
Čo je hemoglobín?
hemoglobín je veľká proteínová molekula nájdená v červených krvinkách. V skutočnosti je hemoglobín látka, ktorá prepožičiava krvi jej červený odtieň. Molekulárny biológ Max Perutz objavil hemoglobín v roku 1959. Perutz použil na určenie špeciálnej štruktúry hemoglobínu röntgenovú kryštalografiu. Nakoniec by tiež objavil kryštalickú štruktúru svojej deoxygenovanej formy, ako aj štruktúry ďalších dôležitých proteínov.
Hemoglobín je nosná molekula kyslíka k biliónom buniek v tele, ktorá je potrebná na to, aby ľudia a iné cicavce mohli žiť. Transportuje kyslík aj oxid uhličitý.
Táto funkcia sa vyskytuje v dôsledku jedinečného tvaru hemoglobínu, ktorý je guľovitý a je tvorený štyrmi podjednotkami proteínov obklopujúcich železnú skupinu. Hemoglobín podlieha zmenám v jeho tvare, čo mu pomáha zefektívniť funkciu kyslíka. Aby sme opísali štruktúru molekuly hemoglobínu, musíme pochopiť spôsob usporiadania proteínov.
Prehľad štruktúry proteínov
Proteín je veľká molekula vytvorená z reťazca menších molekúl, ktoré sa nazývajú aminokyseliny, Všetky proteíny majú vďaka svojmu zloženiu definitívnu štruktúru. Existuje dvadsať aminokyselín a keď sa spájajú, vytvárajú jedinečné proteíny v závislosti od ich sekvencie v reťazci.
Aminokyseliny sa skladajú z aminoskupiny, uhlíka, skupiny karboxylovej kyseliny a pripojenej vedľajšej reťaze alebo skupiny R, ktorá ju robí jedinečnou. Táto skupina R pomáha určiť, či bude aminokyselina hydrofóbna, hydrofilná, pozitívne nabitá, negatívne nabitá alebo cysteín s disulfidovými väzbami.
Štruktúra polypeptidu
Keď sa aminokyseliny spoja, tvoria peptidovú väzbu a vytvárajú a polypeptidová štruktúra, To sa deje kondenzačnou reakciou, ktorá vedie k molekule vody. Keď aminokyseliny vytvoria polypeptidovú štruktúru v špecifickom poradí, táto sekvencia vytvorí a štruktúra primárneho proteínu.
Polypeptidy však nezostávajú v priamke, ale skôr sa ohýbajú a skladajú, aby vytvorili trojrozmerný tvar, ktorý môže buď vyzerať ako špirála ( alfa helix) alebo akordeónového tvaru (a beta skladaný list). Tieto polypeptidové štruktúry tvoria a sekundárna proteínová štruktúra, Tieto sú držané pohromade vodíkovými väzbami.
Štruktúra terciárneho a kvartérneho proteínu
Štruktúra terciárneho proteínu opisuje konečnú formu funkčného proteínu zloženého z jeho sekundárnych štruktúrnych zložiek. Terciárna štruktúra bude mať špecifické poradie pre svoje aminokyseliny, alfa helixy a beta-skladané listy, z ktorých všetky budú zložené do stabilnej terciárnej štruktúry. Terciárne štruktúry sa často vytvárajú vo vzťahu k svojmu prostrediu, napríklad s hydrofóbnymi časťami na vnútornej strane proteínu a hydrofilnými na vonkajšej strane (napríklad v cytoplazme).
Zatiaľ čo všetky proteíny majú tieto tri štruktúry, niektoré pozostávajú z viacerých aminokyselinových reťazcov. Tento typ proteínovej štruktúry sa nazýva kvartérna štruktúraza vzniku proteínu s viacerými reťazcami s rôznymi molekulárnymi interakciami. Takto sa získa proteínový komplex.
Opíšte štruktúru molekuly hemoglobínu
Keď je možné opísať štruktúru molekuly hemoglobínu, je ľahšie pochopiť, ako súvisí štruktúra a funkcia hemoglobínu. Hemoglobín je štrukturálne podobný myoglobínu, ktorý sa používa na ukladanie kyslíka vo svaloch. Kvartérna štruktúra hemoglobínu ju však odlišuje.
Kvartérna štruktúra molekuly hemoglobínu obsahuje štyri proteínové reťazce terciárnej štruktúry, z ktorých dva sú alfa helixy a dva z nich sú beta skladané listy.
Každý list alfa helixu alebo beta skladaný jednotlivo je sekundárna polypeptidová štruktúra vyrobená z aminokyselinových reťazcov. Aminokyseliny sú zase primárnou štruktúrou hemoglobínu.
Štyri reťazce sekundárnej štruktúry obsahujú atóm železa uložený v tzv heme group, kruhová molekulárna štruktúra. Keď cicavce dýchajú kyslík, viaže sa na železo v skupine hem. V hemoglobíne sa viažu štyri kyslíkové miesta, na ktoré sa môže viazať kyslík. Molekula je držaná pohromade umiestnením červených krviniek. Bez tejto bezpečnostnej siete by sa hemoglobín ľahko rozpadol.
Viazanie kyslíka na hém iniciuje štrukturálne zmeny v proteíne, čo tiež spôsobuje zmenu susedných polypeptidových podjednotiek. Prvý kyslík je najnáročnejší na väzbu, ale ďalšie tri kyslíky sú potom schopné rýchlo sa viazať.
Štrukturálny tvar sa mení v dôsledku väzby kyslíka na atóm železa v skupine hem. Tým sa posunie histidín aminokyseliny, ktorý zase zmení alfa helix. Zmeny pokračujú cez ďalšie hemoglobínové podjednotky.
Kyslík je vdychovaný a viaže sa na hemoglobín v krvi cez pľúca. Hemoglobín prenáša tento kyslík do krvného obehu a dodáva kyslík kamkoľvek je to potrebné. Ako sa oxid uhličitý zvyšuje v tele a hladina kyslíka klesá, uvoľňuje sa kyslík a znova sa mení tvar hemoglobínu. Nakoniec sa uvoľnia všetky štyri molekuly kyslíka.
Funkcie hemoglobínovej molekuly
Hemoglobín nesie kyslík nielen krvou, ale viaže sa aj s inými molekulami. Oxid dusnatý sa môže viazať na cysteín v hemoglobíne, ako aj na hemové skupiny. Tento oxid dusnatý uvoľňuje steny krvných ciev a znižuje krvný tlak.
Nanešťastie sa môže oxid uhoľnatý tiež viazať na hemoglobín v trvalo stabilnej konfigurácii, blokuje kyslík a vedie k zaduseniu buniek. Oxid uhoľnatý to robí rýchlo, čím sa stáva veľmi nebezpečným, pretože je to toxický, neviditeľný plyn bez zápachu.
Hemoglobíny sa nenachádzajú iba u cicavcov. V strukovinách sa dokonca nachádza určitý druh hemoglobínu, ktorý sa nazýva leghemoglobín. Vedci si myslia, že to pomáha baktériám fixovať dusík v koreňoch strukovín. Nesie podobnosť s ľudským hemoglobínom, hlavne kvôli svojej histidínovej aminokyseline viažucej železo.
Ako zmenená štruktúra hemoglobínu ovplyvňuje funkciu
Ako je uvedené vyššie, štruktúra hemoglobínu sa mení v prítomnosti kyslíka. U zdravého človeka je normálne mať určité individuálne rozdiely v primárnej štruktúre hemoglobínu v konfigurácii aminokyselín. Genetické rozdiely v populáciách sa prejavujú, keď sa vyskytnú problémy so štruktúrou hemoglobínu.
v kosáčiková anémia, mutácia v aminokyselinovej sekvencii vedie k zhlukovaniu deoxygenovaných hemoglobínov. Týmto sa mení tvar červených krviniek, kým sa nebudú podobať kosáčikovému alebo kosáčikovému tvaru.
Táto genetická variácia sa môže ukázať ako škodlivá. Červené krvinky kosáčikovitých buniek sú náchylné na poškodenie a stratu hemoglobínu. To vedie k anémii alebo nízkemu obsahu železa. Jednotlivci s kosáčikovitými hemoglobínmi majú výhodu v oblastiach náchylných na maláriu.
Pri talasémii sa alfa helixy a beta skladané listy nevytvárajú rovnakým spôsobom, čo negatívne ovplyvňuje hemoglobín.
Hemoglobín a budúce lekárske ošetrenia
Výskumníci hľadajú spôsob, ako vyrobiť umelú krv, kvôli problémom pri ukladaní krvi a porovnávaní typov krvi. Pokračuje práca na výrobe nové typy hemoglobínu, ako napríklad jeden s dvoma glycínovými zvyškami, ktoré ho udržujú spolu v roztoku, namiesto toho, aby sa rozpadli v neprítomnosti ochrannej červenej krvinky.
Poznanie štyroch úrovní proteínovej štruktúry v hemoglobíne pomáha vedcom vymýšľať spôsoby, ako lepšie pochopiť jeho funkciu. Na druhej strane by to mohlo v budúcnosti viesť k novému zameraniu farmaceutických výrobkov a iných liečebných postupov.